جانش آناند استادیار شیمی در دانشگاه ایالتی پنسیلوانیا و محقق اصلی تحقیق می‌گوید: ما در زیر پروتئین اصلی کرونا، نقاط گرمی را شناسایی کردیم که برای تسری ویروس بسیار اهمیت دارد و ممکن است اهداف جدیدی برای مداخله درمانی باشد.آناند و همکارانش از فرآیندی به نام طیف سنجی جرمی تبادل هیدروژن - دوتریم (HDXMS) برای شناسایی تغییرات ویروس هنگام اتصال پروتئین اصلی به سلول انسانی استفاده کردند.طیف سنج آب سنگین یا اکسید دوتریم (D۲O) که یک ایزوتوپ طبیعی غیر رادیواکتیو بوده و از هیدروژن سنگین یا دوتریم تشکیل شده، برای ترسیم پروتئین‌ها به عنوان یک کاوشگر استفاده می‌کند.

این تیم تحقیقاتی پروتئین اصلی کرونا و گیرنده ACE۲ را در آب سنگین قرار داده و اثرات گیرنده‌ها بر روی پروتئین را به دست آوردند.آناند می‌گوید: اگر پروتئین اصلی و گیرنده ACE۲ را در محلولی از آب سنگین یا اکسید دوتریم قرار دهید، سطح و نواحی انعطاف پذیرتر هر دو پروتئین در مقایسه با داخل آن، هیدروژن را با دوتریم راحت‌تر مبادله می‌کنند. با استفاده از این روش، تیم تحقیقاتی تشخیص داد که اتصال پروتئین اصلی و گیرنده ACE۲ برای پروتئاز‌های شبیه فورین (خانواده‌ای از آنزیم‌های انسانی) ضروری است.آناند گفت: پروتئین‌های اصلی موجود در سطح ویروس مدام می‌چرخند تا گیرنده‌های ACE۲ را جستجو کنند و به آن‌ها بچسبند. بعد از اینکه پروتئاز فورین پروتئین را قطع کرد، قسمت باقیمانده با غشای سلول ترکیب می‌شود و اجازه ورود به آن را می‌دهد.

آناند یادآوری کرد: محققان پیش از این چگونگی اتصال پروتئین اصلی کرونا به گیرنده‌های ACE را پیدا کرده اند، اما تاکنون هیچ کس نمی‌داند که چگونه این پیوند به پروتئاز فورین پیام می‌دهد که پروتئین اصلی را قطع کند. این پدیده فعالیت از راه دور نامیده می‌شود.او افزود: یافته‌های ما نشان می‌دهد که اتصال گیرنده ACE۲ به پروتئین اصلی باعث تغییرات طولانی مدت و تجزیه پروتئاز در محل تجزیه زیر واحد S۱ / S۲ دیستال می‌شود.در حالی که محققان در حال حاضر فقط بر روی روش‌های درمانی متمرکز هستند که از اتصال پروتئین اصلی کرونا به گیرنده ACE۲ جلوگیری می‌کند، آناند تاکید کرد این تنها ضعف ویروس کرونا نیست که می‌توان از آن استفاده کرد.

بهار نیوز