محققان از هوش مصنوعی شکست خوردند

پروفسور ویکاس ناندا (Vikas Nanda) از دانشگاه راتگرز بیش از دو دهه را صرف مطالعه دقیق ماهیت پیچیده پروتئین‌ها کرده است که مواد بسیار پیچیده‌ی موجود در همه موجودات زنده هستند.او زندگی حرفه‌ای خود را وقف درک الگوهای منحصربه‌فرد اسیدهای آمینه‌ای که پروتئین‌ها را می‌سازند و تعیین اینکه آیا آنها به هموگلوبین، کلاژن و غیره تبدیل می‌شوند یا خیر، کرده است. علاوه بر این، پروفسور ناندا متخصص مرحله مرموز خودسامانی (self-assembly) پروتئین‌ها است. در این مرحله پروتئین‌های خاصی با هم جمع می‌شوند تا مواد پیچیده‌تری را تشکیل دهند.

بنابراین، زمانی که نویسندگان این مطالعه تصمیم گرفتند آزمایشی را انجام دهند که در آن یک انسان با درک عمیق و شهودی از پروتئین‌ها و خودسامانی را در برابر توانایی پیش‌بینی یک برنامه رایانه‌ای هوش مصنوعی قرار دهند، پروفسور ناندا یک گزینه عالی بود.نویسندگان این مطالعه می‌خواستند ببینند چه کسی یا چه چیزی می‌تواند در پیش‌بینی توالی‌های پروتئینی بهتر عمل کند. پروفسور ناندا و چندین محقق دیگر؟ یا رایانه؟ نتایج منتشر شده نشان می‌دهد که این یک رقابت نزدیک شکل گرفته، اما هوش مصنوعی انسان‌ها را با اختلاف کمی شکست داده است.

دانشمندان از خودسامانی پروتئین‌ها برای چه مواردی استفاده کنند؟
در پزشکی مدرن سرمایه‌گذاری زیادی بر روی خودسامانی پروتئین‌ها انجام شده است زیرا بسیاری از دانشمندان بر این باورند که درک کامل این فرآیند ممکن است منجر به تولید محصولات انقلابی متعددی برای مصارف پزشکی و صنعتی همچون بافت انسانی مصنوعی برای زخم‌ها یا کاتالیزورهای محصولات شیمیایی جدید شود.

ناندا، استاد دپارتمان بیوشیمی و زیست‌شناسی مولکولی در دانشکده پزشکی رابرت وود جانسون، می‌گوید: علیرغم تخصص گسترده ما، هوش مصنوعی در چندین مجموعه داده به خوبی یا بهتر عمل کرد.پروتئین‌ها از مقادیر زیادی آمینو اسید تشکیل شده‌اند که از انتها به هم متصل شده‌اند. این زنجیره‌های آمینو اسیدی تا می‌شوند تا مولکول‌های سه بعدی با اشکال پیچیده را تشکیل دهند. ظاهر دقیق آن‌ها اهمیت دارد زیرا ظاهر هر پروتئین و همچنین آمینو اسیدهای خاصی که در آن وجود دارد، تعیین کننده عملکرد آن است. برخی از دانشمندان، از جمله پروفسور ناندا، به طور منظم در فعالیتی به نام "طراحی پروتئین" شرکت می‌کنند و توالی‌هایی می‌سازند که پروتئین‌های جدید تولید می‌کند.

به تازگی، پروفسور ناندا و تیمی از محققان، پروتئینی مصنوعی طراحی کردند که قادر به تشخیص سریع عامل عصبی خطرناک موسوم به وی‌ایکس (VX) است. این پروتئین ممکن است منجر به توسعه حسگرهای زیستی و درمان‌های جدید شود.به دلایلی که هنوز برای علم مدرن ناشناخته باقی مانده است، پروتئین‌ها با سایر پروتئین‌ها ترکیب می‌شوند و روبناهای مهمی در زیست‌شناسی را تشکیل می‌دهند. گاهی اوقات به نظر می‌رسد که پروتئین‌ها از یک طرح خاص پیروی می‌کنند، مانند زمانی که به عنوان یک پوسته خارجی محافظ ویروس (کپسید) به یکدیگر متصل می‌شوند. با این حال، در موارد دیگر، پروتئین‌ها ظاهراً در پاسخ به یک خطا به یکدیگر می‌پیوندند و در نهایت ساختارهای بیولوژیکی مرگبار مرتبط با بیماری‌هایی از آلزایمر تا سلول‌های داسی شکل را تشکیل می‌دهند.پروفسور ناندا می افزاید: درک خودسامانی پروتئین‌ها برای پیشرفت در بسیاری از زمینه‌ها، از جمله پزشکی و صنعت، ضروری است.

هوش مصنوعی چگونه عمل کرد؟
در طول آزمایش، پروفسور ناندا و پنج همکار دیگرش فهرستی از پروتئین‌ها را دریافت کردند و باید پیش‌بینی می‌کردند که کدام یک دچار خودسامانی می‌شوند. برنامه رایانه‌ای نیز باید همان پیش‌بینی‌ها را انجام می‌داد و سپس محققان پاسخ‌های انسان‌ها و ماشین را مقایسه می‌کردند.شرکت‌کنندگان انسانی پیش‌بینی‌های خود را بر اساس مشاهدات پروتئینی تجربی قبلی خود، مانند الگوی بارهای الکتریکی و درجه آب‌گریزی انجام دادند. آن‌ها در نهایت پیش‌بینی کردند که ۱۱ پروتئین دچار خودسامانی می‌شوند. در همین حال، هوش مصنوعی از طریق یک سیستم پیشرفته یادگیری ماشینی، ۹ پروتئین را انتخاب کرد.

پیش‌بینی متخصصان در شش مورد از ۱۱ پروتئینی که انتخاب کرده بودند، درست بود. درحالی که نتایج هوش مصنوعی از دقت بالاتری برخوردار بود، به طوری که شش پروتئین از ۹ پروتئینی که انتخاب کرده بود به خودسامانی دچار شدند.نویسندگان این مطالعه توضیح می‌دهند که شرکت‌کنندگان انسانی در مورد برخی از اسیدهای آمینه خاص نسبت به سایر اسیدهای آمینه جهت‌گیری داشتند که منجر به این پیش‌بینی‌های نادرست شد. هوش مصنوعی همچنین برخی از پروتئین‌ها را که از گزینه‌های واضح برای خودسامانی نبودند، به درستی شناسایی کرد و راه را برای تحقیقات بیشتر گشود.پروفسور ناندا اعتراف می‌کند که زمانی به یادگیری ماشینی برای تحقیقات خودسامانی پروتئین‌ها اطمینان نداشت، اما اکنون او بیشتر پذیرای این روش است.این مطالعه در مجله "Nature Chemistry" منتشر شده است.